Resumo

Objetivos: O extrato bruto metanólico (EBM) e frações de Pterocaulom polystachyum possuem cumarinas como compostos químicos majoritários. Há relatos de cumarinas que apresentam atividade inibidora da enzima acetilcolinesterase (AChE). O objetivo deste trabalho foi avaliar a atividade anticolinesterásica in vitro do EBM, de frações e de compostos isolados de P. polystachyum. Métodos: O material vegetal, coletado em Guaíba, foi seco, triturado e submetido à extração com solventes em polaridade crescente. A partir das frações lipofílicas, foi obtida uma mistura de duas cumarinas: aiapina e 5-metoxi-aiapina. Ratos Wistar adultos machos (3 meses) foram decapitados, e os hipocampos dissecados, homogeneizados em tampão fosfato e centrifugados. O sobrenadante foi utilizado como fonte da enzima AChE. A atividade enzimática foi determinada utilizando o substrato acetiltiocolina e o reagente de Ellman (412 nm). O homogeneizado foi incubado com diferentes concentrações do EBM, frações e compostos (0 a 1 mg/ml). A porcentagem de inibição foi calculada em porcentagem de controle. Resultados: O EBM de P. polystachyum inibiu a atividade da AChE a partir de 0,5 mg/ml de maneira concentração-dependente (0 mg/ml 99,99 IQ 25-75% 99,88-99,99; 0,001 mg/ml 95,81 IQ 25-75% 94,92-97,71; 0,5 mg/ml 55,85 IQ 25-75% 50,26-59,94; 1 mg/ml 34,13 IQ 25-75% 24,37-38,65; Kruskal Wallis seguido de Dunn’s; H=26,254, p<0,001). A fração metanólica alterou a partir de 0,1 mg/ml (0 mg/ml 100,05 IQ 25-75% 100-101,20; 0,1 mg/ml 71,36 IQ 25-75% 66,52-77,85; Kruskal Wallis seguido de Dunn’s; H=8,558; p=0,036), enquanto que, as frações hexano e diclorometano, ricas em cumarinas, e as cumarinas lipofílicas isoladas não inibiram a atividade da AChE. Conclusões: As frações ricas em cumarinas e as cumarinas isoladas não alteraram a atividade da AChE, enquanto que, a fração metanólica inibiu significativamente esta enzima, demonstrando que compostos mais polares, presentes no EBM e na fração metanólica parecem ser os responsáveis pela atividade observada.